Frederick Sanger OM, CH, CBE, FRS (Rendcombe, Gloucestershire, 13 de agosto de 1918 — 19 de novembro de 2013) foi um bioquímico inglês.
É o segundo filho de Frederick Sanger, médico, e sua esposa, Cicely Sanger, nascida Crewdson. Estudou na Escola Bryanston e, posteriormente concluiu o bacharelato em ciências naturais, em 1939, na St John's College de Cambridge. Criado como membro de um grupo religioso de tradição protestante, ele aprendeu a abominar a violência, e durante a Segunda Guerra Mundial ele foi um objector de consciência, tendo sido autorizado a prosseguir a sua investigação para o doutoramento.
Recebeu o Nobel de Química de 1958, por ter determinado a estrutura molecular da insulina. Conjuntamente com Walter Gilbert, recebeu novamente o Nobel de Química de 1980, por estudos sobre o DNA.
Inicialmente, destinado a estudar medicina, ficou interessado em bioquímica, porque alguns dos principais bioquímicos de todo o mundo, viviam em Cambridge, na altura. Ele completou seu doutoramento em 1943 sobre o metabolismo da lisina e mais um problema prático relativo ao azoto de batatas, de A. Neuberger. Descobriu ainda a estrutura das proteínas, mais conhecida como a insulina proteína. Também contribuiu para a determinação das sequências base do DNA.
Sanger descobriu a sequência completa de aminoácidos de insulina, em 1955, provando que as proteínas têm estruturas definidas. Ele começou por separar e fragmentar a molécula de insulina através da mistura da enzima tripsina com uma solução de insulina. Posteriormente, então assumiu uma forma de cromatografia sobre a mistura aplicando uma pequena amostra da mesma para o final de uma folha de papel de filtro. Passou um solvente através do filtro de papel numa direcção, e uma corrente eléctrica, através do papel, no sentido oposto. Dependendo da sua solubilidade e de carga, os diferentes fragmentos de insulina mudaram-se para diferentes posições sobre o papel, criando um padrão distinto. Sanger chamou a esses padrões "impressões digitais". Tal como as impressões digitais dos humanos, esses padrões são característicos de cada proteína, e reprodutíveis. Reagrupou os pequenos fragmentos em sequências maiores para deduzir a estrutura completa da insulina, concluindo que a insulina tinha uma sequência precisa de aminoácidos. Foi graças a este êxito que ele recebeu seu primeiro Nobel de Química, em 1958.
Em 1975, ele desenvolveu o método da cadeia de rescisão de sequenciamento do DNA, também conhecido como o ‘’método rescisão Dideoxy’’ ou o ‘’método Sanger’’. Dois anos mais tarde ele usou a sua técnica, sequenciando com sucesso o genoma do fago Φ-X174; a primeira base de genoma do DNA totalmente sequenciada. Este tem sido de fundamental importância em projectos como o Projecto Genoma Humano, e ele recebeu seu segundo Nobel de Química, em 1980, juntamente com Walter Gilbert. Os outros únicos laureados a recebem um Prêmio Nobel duas vezes foram Marie Curie, Linus Pauling e John Bardeen. Ele é o único a receber dois prémios em química. Em 1979, foi congratulado com o Prémio Louisa Bruto Horwitz na Universidade Columbia, juntamente com Walter Gilbert e Paul Berg, co-agraciados do Nobel de Química de 1980.
Frederick Sanger reformou-se em 1983. Em 1992, a Wellcome Trust e o Conselho de Investigação Médica fundou o Centro Sanger (que passou a Sanger Institute), em sua homenagem.
O Instituto Sanger, localizado próximo de Cambridge, Inglaterra, é um dos mais importantes centros de investigação do genoma, do mundo e desempenhou um papel proeminente na sequenciação do genoma humano. A sua única manifestação pública em duas décadas foi a de juntar o seu nome a uma carta de outros laureados com o Prémio Nobel, britânicos, protestando contra a guerra no Iraque. Referindo-se à sua juventude de objector de consciência, ele disse, "Eu ainda odeio a guerra. É por isso que assinei esta carta".
Em 2007, foi dada à Sociedade Britânica de Bioquímicos uma concessão por parte da Wellcome Trust para catalogar e preservar os 35 cadernos de laboratório, nos quais Sanger tinha gravado a sua notável investigação de 1958 a 1983. Referindo-se à esta questão, a revista "Science" constatou que Sanger, "a mais modesta pessoa que poderíamos conhecer", desfrutava agora o seu tempo fazendo jardinagem na sua casa em Cambridgeshire.
Mesmo na reforma, Sanger tem utilizado o seu amplo conhecimento do DNA ajudando cientistas e académicos actuais nos seus trabalhos.
Neuberger, A.; Sanger, F. (1942), «The nitrogen of the potato», Biochemical Journal, 36 (7–9): 662–671, PMC 1266851, PMID 16747571, doi:10.1042/bj0360662 .
Neuberger, A.; Sanger, F. (1944), «The metabolism of lysine», Biochemical Journal, 38 (1): 119–125, PMC 1258037, PMID 16747737, doi:10.1042/bj0380119 .
Sanger, F. (1945), «The free amino groups of insulin», Biochemical Journal, 39 (5): 507–515, PMC 1258275, PMID 16747948, doi:10.1042/bj0390507 .
Sanger, F. (1947), «Oxidation of insulin by performic acid», Nature, 160 (4061): 295–296, Bibcode:1947Natur.160..295S, PMID 20344639, doi:10.1038/160295b0 .
Porter, R.R.; Sanger, F. (1948), «The free amino groups of haemoglobins», Biochemical Journal, 42 (2): 287–294, PMC 1258669, PMID 16748281, doi:10.1042/bj0420287 .
Sanger, F. (1949a), «Fractionation of oxidized insulin», Biochemical Journal, 44 (1): 126–128, PMC 1274818, PMID 16748471, doi:10.1042/bj0440126 .
Sanger, F. (1949b), «The terminal peptides of insulin», Biochemical Journal, 45 (5): 563–574, PMC 1275055, PMID 15396627, doi:10.1042/bj0450563 .
Sanger, F.; Tuppy, H. (1951a), «The amino-acid sequence in the phenylalanyl chain of insulin. 1. The identification of lower peptides from partial hydrolysates», Biochemical Journal, 49 (4): 463–481, PMC 1197535, PMID 14886310, doi:10.1042/bj0490463 .