Jens Christian Skou [⁽ˈ⁾jɛns kʰʁæsd̥jæn ˈsg̊ʌʊ̯ˀ] (Lemvig, 8 de octubre de 1918-Aarhus, 28 de mayo de 2018) fue un químico y profesor universitario danés, ganador del Premio Nobel de Química de 1997.
Nació en una familia acomodada. Su padre, Magnus Martinus Skou, fue un comerciante de carbón y madera de construcción. Su madre, Ane-Margrethe Skou, tomó la compañía después de la muerte de su padre.
Estudió medicina en la Universidad de Copenhague, donde se graduó en 1944 y se doctoró en 1954. En 1947 fue nombrado profesor de la Universidad de Aarhus, y en 1977 fue nombrado profesor de biofísica, cargo que ocupó hasta su jubilación en 1988.
Interesado en los transportes químicos de los iones, fue galardonado con la mitad del Premio Nobel de Química del año 1997 por el descubrimiento de la enzima transportadora de iones de sodio y potasio, la bomba sodio-potasio. La otra mitad del premio recayó en el químico estadounidense Paul D. Boyer y el inglés John E. Walker por el descubrimiento de la síntesis química de la molécula de la adenosina trifosfato.
Recibió el premio por su trabajo en ATPasa.
Skou estudiaba la acción de los anestésicos locales sobre la membrana celular. Pensó que una proteína, a través de un cambio de conformación, era responsable de la apertura de los canales de la membrana de los axones de las neuronas para sodio y que el anestésico local bloqueaba estos canales inhibiendo la propagación del impulso nervioso.
El problema era que la proteína responsable de la apertura de la membrana de la neurona para el sodio era desconocida, y que no existía ningún método para medir los cambios conformacionales de la proteína en una monocapa. Entonces decidió usar una proteína con actividad enzimática, incorporarla en una monocapa, añadir los anestésicos locales a la fase acuosa, y ver si la penetración en la monocapa tenía influencia en la actividad enzimática, y tomó esto como una indicación de un cambio en la conformación.
Así pues, no era el aislamiento de la bomba de sodio potasio lo que buscaba, sino dilucidar el mecanismo de acción de los anestésicos locales. Casualmente, acabó realizando uno de los más importantes avances en Biología.
La bomba sodio-potasio es una enzima que se encuentra en todas las membranas plasmáticas de todos los animales. Debido a que es vital para las funciones biológicas se encuentra en gran cantidad en cualquier muestra de tejido animal, y, por ello, Jens Skou trató de utilizarla como marcador en sus investigaciones.
El descubrimiento de la bomba procedió de su aislamiento por este científico, ya que la necesitaba caracterizar para sus propósitos de usarla en sus métodos experimentales. Para ello tomó membrana de células de pata de cangrejo y trató de reproducir las condiciones en las que la acción de la bomba fuera detectable. Lo primero que hizo fue asegurarse de que el sistema estaba libre de fuentes de contaminación que pudieran afectar al curso normal de la reacción.
Para estudiar la influencia de iones específicos críticos para la reacción, adicionó distintos iones a ambos lados de la membrana y midió las variaciones que evidenciaban la actividad de la enzima. Los iones añadidos deberían estar totalmente libres de contaminación por con iones de distinto signo, así, al incluir ATP en el experimento lo hacía en su forma ácida para que no se encontrara combinado con iones contaminantes.
Descubrió que la enzima necesitaba de cationes de sodio, de potasio y de magnesio, como también de ATP para su actividad. Lo primero que se observó fue la capacidad ATPásica de la enzima, es decir, que hidrolizaba ATP a ADP y fosfato inorgánico. Esto le indicó que la enzima catalizaba un proceso que requiere energía. Después, para conocer en qué condiciones la enzima era más activa, varió las concentraciones de los cationes que había caracterizado como básicos para la reacción. Comprobó que la concentración de magnesio no afectaba para nada a la reacción a partir de un límite mínimo y también determinó el pH óptimo para la actividad. Ambos factores eran constantes y fáciles de calcular, por lo que dedujo que no debían tomar parte activa en la reacción. No obstante, vio que las concentraciones de sodio y potasio eran cruciales para el nivel de actividad del enzima. Supuso que los dos cationes eran los sustratos del enzima y se dispuso a comprobar cómo variaba la actividad cuando variaban las concentraciones de ambos. Los resultados mostraron que:
En ausencia de sodio la actividad era nula, y en ausencia de potasio, muy baja y efímera.
Añadiendo concentraciones crecientes de los dos cationes se alcanzaba un pico en la actividad ATPásica que después decrecía.
Si a la misma cantidad de potasio se le añadía sodio de forma creciente, la actividad crecía en la misma medida hasta un límite donde se establecía.
Si a la misma cantidad de sodio se le añadía potasio de forma creciente, la actividad alcanzaba pronto un máximo y luego decrecía.
De aquí se pueden extraer las siguientes conclusiones:
Tanto el sodio como el potasio eran necesarios para la reacción.